Особенности функционирования ферментов

Как известно, ферменты — это биокатализаторы, регулирующие скорость химических реакций. Ферменты, их строение, роль — это материал, требующий интеграции знаний, умений из химии и биологии. Преподавание тем, в которых, так или иначе, задействованы ферменты, встречается с рядом трудностей, например, в 8 классе обучающимися еще не пройден курс неорганической химии, они не имеют представление о типах реакции, неорганических катализаторах. В начале 9 класса еще не пройдены основы курса химии органических полимеров, поэтому полимерность молекул воспринимается обучающимися как нечто туманное, соответственно, малознаваемое, в лучшем случае механически заучивается. Автор статьи, анализируя структуру учебного материала, его представление в учебнике, методику преподавания, пришел к выводу о необходимости изменений этих компонентов. Но на это остается так мало времени, что чаще всего учителями изучение этого блока осуществляется мимоходом, теоретически, или, в виде самоизучения материала и домашней лабораторной работы. Изложение теоретического материала в параграфе учебника по этому вопросу тоже нельзя назвать удачным.

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

Ферменты, их химическая природа, роль в метаболизме Теория: Реакции метаболизма в живой клетке протекают очень быстро. Это обуславливается участием в них биологических катализаторов — ферментов. Ни одна биохимическая реакция в организме не происходит без участия ферментов. Без их участия скорость этих реакций уменьшилась бы в сотни тысяч раз. Обрати внимание! Ферменты — это специфические белки-катализаторы. Ферментами катализируются все биохимические реакции обмена веществ.

Урок "Ферменты, их роль в регуляции процессов жизнедеятельности"

Изменение скорости ферментативной реакции в зависимости от концентрации субстрата согласно уравнению Михаелиса—Ментен Vмакс и K М — это показатели индивидуальных свойств фермента — его сродства к субстрату и способности превращать субстрат в продукт.

Легко видеть, что K М численно равна концентрации субстрата при скорости, равной половине максимальной. Скорость ферментативной реакции может быть замедлена специальными веществами — ингибиторами. Некоторые ингибиторы ферментов — смертельные яды для человека, тогда как другие являются ценными лекарствами. К таким лекарствам относятся, например, сульфаниламидные препараты.

Они используют ее для синтеза более сложного соединения — фолиевой кислоты, важного витамина. Сульфаниламид H2N—C6H4—SO3H бытовое название — стрептоцид и его производные похожи на пара-аминобензойную кислоту, они связываются с ферментом, участвующим в синтезе фолиевой кислоты, занимая субстрат-связывающий участок активного центра.

Но они не могут вступить в реакцию, которую катализирует фермент, а просто сидят в активном центре и не дают вступить в реакцию истинному субстрату — пара-аминобензойной кислоте. В результате бактерия не может синтезировать необходимый ей витамин. Человек не имеет этого фермента, он должен получать фолиевую кислоту с пищей, поэтому для человека сульфаниламидные препараты безвредны однако они угнетают полезную микрофлору кишечника, так что принимать их следует только по назначению врача.

Сульфаниламид как бы конкурирует с пара-аминобензойной кислотой за активный центр фермента, поэтому такие ингибиторы получили название конкурентных. Другой класс ингибиторов — неконкурентные — связываются не с активным центром фермента, а с другим его участком. Они не влияют на связывание субстрата, но уменьшают максимальную скорость, изменяя конформацию молекулы фермента.

И конкурентные, и неконкурентные ингибиторы связываются с ферментом обратимо. Ингибирование ферментативных реакций Существует еще один класс ингибиторов — необратимые. Они ковалентно связываются с молекулой фермента. Так, антибиотик пенициллин необратимо связывается с микробным ферментом гликопептид-транспептидазой, синтезирующим муреин см.

Целый ряд мощных нервно-паралитических боевых отравляющих веществ зарин, зоман, V-газы необратимо ингибируют фермент ацетилхолин-эстеразу, необходимый для расслабления скелетных мышц. В клетке активность многих ферментов регулируется. Одним из наиболее распространенных механизмов регуляции активности ферментов является аллостерическая регуляция. У ферментов, регулируемых таким способом, кроме активного центра имеется еще один очень важный участок — аллостерический центр. Он обратимо связывает специальные регуляторы, обычно это небольшие молекулы массой менее 1 килодальтона.

После связывания регулятора конформация всей белковой глобулы изменяется, и фермент изменяет эффективность своей работы. Схема действия аллостерического ингибитора на фермент Одни аллостерические регуляторы ингибируют активность фермента, тогда как другие активируют ее. Некоторые ферменты имеют несколько аллостерических центров. Аллостерическая регуляция часто используется в обмене веществ для ингибирования конечным продуктом.

Представьте себе, что в организме синтезируется некоторое вещество Z, концентрацию которого необходимо поддерживать на постоянном уровне. Если концентрация Z повысится выше нормы, то активность первого фермента в цепи реакций окажется угнетенной, выработка продукта сократится, и его концентрация вскоре снизится до нормы.

Если же концентрация Z сильно понизится, то аллостерическое ингибирование фермента исчезнет, он заработает в полную силу, и вскоре концентрация продукта восстановится до нормального уровня. Другой способ регуляции — кооперативность — похожа по механизму на аллостерию. Разберем явление кооперативности на примере гемоглобина — хотя этот кислород-связывающий белок и не является ферментом, принципы остаются теми же.

График зависимости насыщения гемоглобина от парциального давления кислорода имеет S-образную форму и сильно отличается от кривой Михаелиса. При низкой концентрации кислорода график насыщения гемоглобина идет очень полого.

При увеличении концентрации он круто взмывает вверх: белок, связывающий кислород в соответствии с уравнением Михаелиса, не смог бы обеспечить такую крутизну. Наконец, последний участок этой кривой асимптотически приближается к полному насыщению. Такое необычное поведение объясняется просто. Гемоглобин состоит из четырех субъединиц, каждая из которых способна связывать молекулу О2.

При очень низкой концентрации кислорода все субъединицы гемоглобина находятся в свободном состоянии. Если концентрацию О2 немного повысить, то сперва его связывание пойдет с большим трудом. Однако когда первая субъединица все-таки свяжет кислород, то ее конформация изменится, и это изменение передастся на соседние субъединицы.

Они будут связывать кислород легче, чем первая, и кривая связывания стремительно пойдет вверх. Такое повышение сродства к субстрату у других субъединиц после связывания его первой субъединицей называется положительной кооперативностью.

Механизм этого явления состоит в том, что изменение конформации одной субъединицы белка вызывает изменение пространственной структуры всей белковой молекулы. Зависимость степени насыщения кислородом гемоглобина и воображаемого белка, не обладающего кооперативностью, от парциального давления О2 Физиологическое значение этого свойства гемоглобина огромно.

Парциальное давление кислорода в крови, выходящей из легких, составляет около 100 мм рт. В тканевой жидкости, омывающей капилляры, парциальное давление О2 может понизиться до 20 мм рт. Если бы перенос кислорода осуществлял некий воображаемый белок, не обладающий кооперативностью, то при изменении парциального давления со 100 мм рт.

Еще одним важнейшим механизмом регуляции активности белков является ковалентная модификация. Белки могут подвергаться различным химическим изменениям. Очень распростран ограниченный протеолиз белковых молекул. Многие пищеварительные ферменты синтезируются в форме длинных предшественников. Так, поджелудочная железа секретирует в просвет двенадцатиперстной кишки не активные ферменты трипсин и химотрипсин, а их предшественники — трипсиноген и химотрипсиноген.

Трипсиноген длиннее трипсина на 6 аминокислотных остатков с N-конца. Фермент кишечника энтеропептидаза отщепляет этот лишний пептид и превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Многие белковые гормоны также синтезируются в виде более длинных предшественников.

Так, на рибосомах поджелудочной железы синтезируется предшественник гормона инсулина — проинсулин. Отщепление лишних аминокислот и образование зрелого инсулина происходит в секреторных пузырьках клеток поджелудочной железы. Ограниченный протеолиз играет важную роль в регуляции свертывания крови.

Для образования кровяного сгустка необходимо, чтобы растворимый белок фибриноген превратился в нерастворимый фибрин. Этот процесс становится возможным после ограниченного протеолиза фибрина специальным ферментом — тромбином. Сам тромбин тоже образуется из неактивного предшественника — протромбина — с помощью ограниченного протеолиза.

Активация свертывания крови — очень сложный процесс, включающий в себя целый каскад последовательно действующих протеаз.

Запуск самой первой протеазы происходит при повреждении стенки кровеносного сосуда. Существует два механизма активации этого каскада реакций. При внутреннем механизме одна из неактивных протеаз вступает в контакт с белком соединительной ткани коллагеном что возможно лишь при повреждении стенки сосуда , ее конформация меняется, она переходит в активную форму и запускает весь последующий каскад реакций.

При внешнем механизме другая неактивная протеаза соединяется с одним из белков, освобождающимся из поврежденных клеток стенки кровеносного сосуда, и также переходит в активную форму. Другим распространенным видом ковалентной модификации является фосфорилирование белков — присоединение остатка фосфорной кислоты из молекулы АТФ к одному из аминокислотных остатков белковой глобулы.

Целый ряд гормонов оказывают свое физиологическое действие через фосфорилирование соответствующих белков. Рассмотрим действие двух из них — адреналина и глюкагона. Оба гормона вызывают повышение концентрации глюкозы в крови. Эффективность их действия поразительна: одна молекула гормона вызывает выброс в кровь до 100 миллионов молекул глюкозы. Глюкоза запасается в клетках человека в виде полимера — гликогена см.

Фермент гликогенфосфорилиза катализирует распад гликогена до глюкозо-6-фосфата, который затем превращается в глюкозу, а свободная глюкоза поступает в кровь. Самой медленной реакцией является первая, гликогенфосфорилазная, она и ограничивает скорость всего процесса.

В спокойном состоянии потребность организма в глюкозе значительно меньше, чем при стрессе или интенсивной мышечной нагрузке, поэтому в норме фермент гликогенфосфорилаза малоактивен, а под действием адреналина и глюкагона резко активируется.

На поверхности мембраны клеток печени, которые запасают гликоген, есть белки-рецепторы, способные связывать гормон. Каждому гормону соответствуют свои рецепторы. Связывание гормона с рецептором происходит за счет нековалентных взаимодействий электростатических, водородных, гидрофобных. Как только адреналин свяжется с рецептором, конформация рецептора изменится, и он делается способным активировать особый мембранный фермент — аденилатциклазу. Рецептор, не связанный с гормоном, не может активировать этот фермент на самом деле активация аденилатциклазы протекает гораздо сложнее, чем описано здесь.

Фермент аденилатциклаза катализирует реакцию превращения АТФ в циклический аденозинмонофосфат цАМФ — важнейший внутриклеточный регулятор многих биохимических процессов. В клетке имеется множество различных протеинкиназ, каждая из них специфически фосфорилирует только свои белки-субстраты и не действует на другие.

Некоторые протеникиназы присоединяют фосфат к остаткам серина и треонина, другие же к остаткам тирозина. Среди белков-мишеней цАМФ-зависимой протеинкиназы есть особый фермент — киназа фосфорилазы. В нефосфорилированном состоянии она неактивна, а в фосфорилированном — активна. Киназа фосфорилазы, как явствует из названия, сама фосфорилирует белок-мишень. Этой мишенью является фермент гликогенфосфорилаза. После фосфорилирования гликогенфосфорилаза переходит из малоактивной в высокоактивную форму, и расщепляет гликоген.

Каскад ферментов, активирующийся адреналином и приводящий к освобождению глюкозы. Красным цветом обозначены неактивные формы ферментов, желтым — активные. Голубыми стрелками обозначена активация ферментов путем фосфорилирования Большое усиление слабого гормонального сигнала достигается за счет многоступенчатости процесса, причем на каждой следующей стадии в работу каскада вовлекается все большее и большее количество белка.

Усиление сигнала от рецептора адреналина к конечному ферменту каскада Весь этот каскад активируется под действием адреналина за считанные секунды.

Возвращение компонентов системы в исходное состояние после прекращения подачи адреналина происходит с помощью ферментов, отщепляющих фосфат с молекул белков — протеинфосфатаз. В разных клетках цАМФ-зависимая протеинкиназа фосфорилирует разные белки-мишени, и физиологический ответ получается разный. Через цАМФ действуют, кроме адреналина и глюкагона, такие гормоны гипофиза как адренокортикотропный, тиреотропный и гонадотропный; антидиуретический гормон, препятствующий выведению воды из организма; тканевой гормон простагландин Е2, способствующий развитию воспалительной реакции.

Некоторые протеинкиназы фосфорилируют в белках-мишенях не серин и треонин, а тирозин. Одним из таких белков является соматомедин С. Гипофизарный гормон роста оказывает свое физиологическое действие опосредованно: он стимулирует выделение печенью соматомедина С.

Этот белок активирует деление клеток соединительной ткани фибробластов, рост мышечной ткани, рост хрящей.

Справочник химика 21

Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений. Жизнь и многообразие ее проявлений — сложная совокупность химических реакций, катализируемых специфическими ферментами. Как известно, важнейшим свойством живого организма является обмен веществ, ускоряющим аппаратом, основой молекулярных механизмов интенсивности которого являются ферменты. В настоящее время теоретические и практические достижения энзимологии используются в решении многих проблем биохимии и молекулярной биологии, включая их сравнительное и эволюционное рассмотрение.

Изменение скорости ферментативной реакции в зависимости от концентрации субстрата согласно уравнению Михаелиса—Ментен Vмакс и K М — это показатели индивидуальных свойств фермента — его сродства к субстрату и способности превращать субстрат в продукт. Легко видеть, что K М численно равна концентрации субстрата при скорости, равной половине максимальной. Скорость ферментативной реакции может быть замедлена специальными веществами — ингибиторами. Некоторые ингибиторы ферментов — смертельные яды для человека, тогда как другие являются ценными лекарствами. К таким лекарствам относятся, например, сульфаниламидные препараты. Они используют ее для синтеза более сложного соединения — фолиевой кислоты, важного витамина. Сульфаниламид H2N—C6H4—SO3H бытовое название — стрептоцид и его производные похожи на пара-аминобензойную кислоту, они связываются с ферментом, участвующим в синтезе фолиевой кислоты, занимая субстрат-связывающий участок активного центра.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия. Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Специфичность[ править править код ] Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность.

О некоторых особенностях изучения темы "Ферменты" в курсе для изучения строения ферментов, условий их функционирования на. сформировать знания о белках-ферментах, играющих важную роль в . характерные свойства ферментов, особенности их действия. Особенности специфичности молекулы фермента объясняются её Среда, в которой могут функционировать ферменты, для каждой группы различна.

Ферменты в медицине и сельском хозяйстве. ФЕРМЕНТЫ, органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами.

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English Особенности ферментов как белковых катализаторов Другая особенность ферментов как белков — большая лабильность, легкая изменяемость свойств в зависимости от условий среды pH, температуры, присутствия активаторов и ингибиторов и др. Это позволяет проводить химические реакции в очень мягких условиях в отличие от применения неорганических катализаторов— при низкой температуре , нормальном давлении , невысоком pH среды и т. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. Нри оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 10 —10 раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Число оборотов т. Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом , многие химические реакции , которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях pH, близких к нейтральному.

.

.

.

.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. Видеоурок по биологии 10 класс